Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-1482
Main Title: Untersuchungen zu der Proteindenaturierung in Fischmuskel und zu Strukturänderungen in Homogenaten aus Fischmuskel bei Kühl- und Gefrierprozessen
Translated Title: Investigations on the Protein Denaturation at Fish Muscle and Structural Changes at Homogenised Fish Muscle at Chilling and Freezing
Author(s): Beyrer, Michael
Advisor(s): Fleischer, Lutz-Günther
Granting Institution: Technische Universität Berlin, Fakultät III - Prozesswissenschaften
Type: Doctoral Thesis
Language: German
Language Code: de
Abstract: Das Gefrieren und die Gefrierlagerung von wasserhaltigen, organischen Materialien führen zu einer Phasentrennung, die als eine Ursache der Proteindenaturierung in Fischmuskelgewebe und für Veränderungen der Muskelfaserstruktur in der vorliegenden Arbeit betrachtet wird. Die Proteindenaturierung wird an Muskelgewebe mehrerer Fischarten insbesondere mithilfe thermoanalytischer sowie chemischer, rheologischer und sensorischer Methoden untersucht. In gekühltem Muskelgewebe treten post mortem Proteinveränderungen auf, die hier erstmals thermoanalytisch beschrieben werden und die sich auf die Stabilität der Proteine in gefrorenen Proben auswirken können. Die post mortale Desintegration der schweren Myosinkette (MHC) aus einem Proteinkomplex wird thermoanalytisch am Beispiel von Rogenbogenforelle (Oncorhynchus mykiss) erfasst. Weiterhin wird gezeigt, dass Muskelhomogenate aus Hering (Clupea harengus) - im Gegensatz zu Forelle - eine reversible endotherme (Protein-) Reaktion im Bereich von +2 °C bis +17 °C aufweisen. Diese Reaktion ist auch anhand veränderter rheologischer Eigenschaften des Homogenats nachweisbar. Im Vergleich sind Muskelproteine des Herings bei 20 °C weniger lagerstabil als Muskelproteine der Forelle. Die spezifische Wärmekapazität (c_p) von Muskelgewebe aus Forelle und Hering sinkt infolge von einem Gefrier-Tau-Ereignis um bis zu 15 mJ g^-1 K^-1. Diese geringe, hier erstmals erfasste Veränderung der c_p, wird auf Änderungen in den Bindungsverhältnissen zwischen Proteinen und Wasser sowie auf Konformationsänderungen der Proteine zurückgeführt. Typische Merkmale der Proteindenaturierung infolge von Gefrierprozessen, wie die verminderte Proteinlöslichkeit, der Anstieg des Speichermoduls der Filethomogenate, die erhöhte Festigkeit der gegarten Filets sowie die Ausbildung von Proteinagglomeraten durch hydrophobe und Disulfid-Brückenbindungen, sind in Blei (Abramis brama), Plötze (Rutilus rutilus), Forelle und Hering in unterschiedlichem Ausmaß feststellbar. Innerhalb eines Jahres vermindern sich die thermische Stabilität von Myosin und von einem myosinhaltigen Komplex, die Enthalpie der Denaturierung aller Muskelproteine (dH) sowie die c_p des Heringsmuskels, nicht jedoch des Forellenmuskels bei -20 °C Lagertemperatur. Die Denaturierungstemperatur (T_d) von Myosin und die c_p des Muskelgewebes einer Fischart sind zumindest dann probenspezifisch, wenn sich die chemische Zusammensetzung der Proben ändert. Es wird ein semiempirischer Zusammenhang zwischen extrem geringen Kühlraten von 1,00 – 0,01 K h^-1 und der Dimensionierung keilförmiger Eiskristalle nachgewiesen, die sich beim Gefrieren von homogenisiertem Muskelgewebe aus Plötze und Blei bilden. Für hohe Kühlraten und radial-dendritische Kristalle wurde der empirische Zusammenhang zuvor von Jones (1986) formuliert. Mithilfe des numerischen Modells ist es möglich, die Porosität von gefrierstrukturierten, proteinreichen Materialien, für die es Anwendungen bei der Herstellung von Lebensmitteln und Non-Food-Produkten gibt, zu steuern.
Freezing and frozen storage of fish muscle tissue are related to a phase separation process. This process is a key to understand the protein denaturation in fish muscle tissue and structural changes in muscle fibres during freezing. The protein denaturation of muscle tissue of several species is analysed using thermo-analytical, chemical, rheological and sensorial methods. Protein changes are described by thermal analysis in chilled muscle tissue for the first time, which, by deduction, influence the protein stability during frozen storage. The disintegration of the heavy myosin chain (MHC) from a protein complex has been analysed in chilled stored muscle tissue of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). A reversible endothermic protein reaction between +2 °C and +17 °C can be seen in muscle homogenate of herring (Clupea harengus). This reaction changes the rheological properties of the homogenate. In comparison, muscle proteins of herring are less stable than those of trout at -20 °C. After a freeze-thawing-cycle, the specific heat capacity (c_p) of muscle tissue of trout and herring decreases up to 15 mJ g^-1 K^-1. This small thermal effect has been measured for the first time and might be caused by changes of protein-protein and protein-water interactions as well as conformational changes of the proteins. Typical indicators for monitoring the protein denaturation after frozen storage have been measured in bream (Abramis brama), roach (Rutilus rutilus) and trout as well as in herring. Indicators for the protein denaturation are: Decreased protein solubility, increased storage modulus of the filet homogenate, the toughening of cooked fillets and agglomerated proteins, connected by hydrophobic and disulfide bonds. Additionally, the thermal stability of myosin and a protein complex, which includes myosin, the enthalpy of protein denaturation and the c_p decrease in herring muscle but not in trout muscle during storage at -20 °C over one year. The denaturation temperature (T_d) of myosin and c_p of the muscle tissue of a fish species are dependent on the chemical composition of the sample. Low cooling rates of 1.00 – 0.01 K h^-1 are related to the dimension of wedge-shaped ice crystals which grow in a muscle homogenate of bream and roach. An empirical expression had been established before by Jones (1986) but only for high cooling rates and radial dendritic ice crystals. This numerical model is useful to control the porosity of freeze-structured, protein-rich materials for processing of fish-based food and non-food products.
URI: urn:nbn:de:kobv:83-opus-14334
http://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/1779
http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-1482
Exam Date: 27-Sep-2006
Issue Date: 13-Dec-2006
Date Available: 13-Dec-2006
DDC Class: 620 Ingenieurwissenschaften und zugeordnete Tätigkeiten
Subject(s): Denaturierung
DSC
Fisch
Gefrieren
Protein
Denaturation
DSC
Fish
Freezing
Protein
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