Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-4265
Main Title: Impact of HPLT treatments on micellar caseins and whey proteins
Translated Title: Einfluss von Hochdruck-Tieftemperaturbehandlungen auf mizelläre Caseine und Molkenproteine
Author(s): Baier, Daniel
Advisor(s): Knorr, Dietrich
Referee(s): Knorr, Dietrich
Schmitt, Christophe
Le Bail, Alain
Granting Institution: Technische Universität Berlin, Fakultät III - Prozesswissenschaften
Type: Doctoral Thesis
Language: English
Language Code: en
Abstract: Hochdruck-Tieftemperaturbehandlungen (HPLT) vereinen die Wirkungen hoher Drücke mit denen niedriger Temperaturen und Gefriereffekten. Ziel dieser Untersuchungen ist es den Einfluss von HPLT auf die Hauptproteinfraktionen der Milch zu ermitteln und das Potential dieser Technologie für die Modifizierung dieser häufig eingesetzten Proteine zu identifizieren. Druckunterstütztes Gefrieren (PAF, -35 °C) und Druckwechselgefrieren (PSF, -15 °C) wurden bei Drücken von 100-600 MPa angewendet, um die vielversprechendsten Prozessparameter zu identifizieren. Hochdruckversuche bei Raumtemperatur (HP) wurden als Referenzversuche für den Einfluss des Druckes durchgeführt. Milchproteindispersionen (Molkenproteinisolat - WPI; mizelläres Casein - MC und 80:20 MC:WPI und 20:80 MC:WPI gewichtsbasierte Mischungen) wurden bei pH 7.0 und pH 5.8 und einer Konzentration von 2 % (w/w) behandelt. Die kolloidale Stabilität, strukturelle Änderungen und Modifizierungen der techno-funktionellen Eigenschaften wurden als Indikator für Proteinmodifikationen auf verschiedenen molekularen Ebenen verwendet. Es wurden fibrilläre Flocken durch HPLT in Proben erzeugt, welche 80 oder 100 % MC enthielten. Diese Flocken zeigten scherverdickendes Verhalten und stellen eine aussichtsreiche HPLT-spezifische funktionelle Besonderheit dar. Neue Sekundärstrukturmotive (β-Faltblatt) konnten in WPI-haltigen Proben aus ungeordneten Strukturen, insbesondere durch PSF, erzeugt werden. Solche Strukturierungseffekte konnten bei HP-Behandlungen nicht festgestellt werden. Diese Änderungen können durch Variation der Probenzusammensetzung oder des Behandlungs-pH-Wertes beeinflusst werden. Weiterhin wurde insbesondere für reine WPI-Lösungen ein geringer Anstieg der Schaumstabilität nach HPLT- und HP-Behandlungen festgestellt, während die Emulgiereigenschaften weitestgehend unbeeinflusst blieben. Die Ergebnisse der vorliegenden Untersuchungen zeigen die spezifische Modifikation von Milchproteinen durch HPLT-Behandlung auf, welche vielversprechend für neue Lebensmittelanwendungen ist.
High pressure - low temperature treatments (HPLT) combine the effects of high pressures with low temperature and freezing effects. The aim of this study is to investigate the impact of HPLT on major milk protein fractions and to identify the potential of this technology for modification of these frequently used proteins. Pressure assisted freezing (PAF, -35 °C) and pressure shift freezing (PSF, -15 °C) were applied from 100-600 MPa to identify the most promising process parameters for protein modification. High pressure treatments at room temperature (HP) were performed as reference values for the impact of pressure. Milk protein dispersions (whey protein isolate - WPI; micellar casein - MC; 80:20 MC:WPI and 20:80 MC:WPI weight based mixtures) were treated at pH 7.0 and pH 5.8 at a concentration of 2 % (w/w). Colloidal stability, structural changes and modification in techno-functional properties were used as an indicator for protein modification on different molecular levels. HPLT induced specific fibrous flocks in samples with 80 and 100 % MC. These flocks showed a shear thickening effect and represent a promising HPLT specific functional property. Especially PSF treatments induced new secondary structure motifs (β-sheet) from random coils in WPI containing samples. Those structuring effects could not be observed for HP treatments. These changes can be influenced by altering the sample composition or the treatment pH. Furthermore, slight increases in foam stability were detected especially for pure WPI solutions after HPLT as well as after HP treatments, while emulsification properties remained almost unchanged. The results of the present study indicate a specific modification of milk proteins via HPLT treatments which is promising for new food applications.
URI: urn:nbn:de:kobv:83-opus4-59369
http://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/4562
http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-4265
Exam Date: 11-Jul-2014
Issue Date: 11-Dec-2014
Date Available: 11-Dec-2014
DDC Class: 664 Lebensmitteltechnologie
Subject(s): Hochdruck-Tieftemperaturbehandlung
Milch-Proteine
Strukturelle Eigenschaften
Techno-funktionelle Eigenschaften
Milk proteins
Structural properties
Techno-functional properties
Usage rights: Terms of German Copyright Law
Appears in Collections:Technische Universität Berlin » Fakultäten & Zentralinstitute » Fakultät 3 Prozesswissenschaften » Institut für Lebensmitteltechnologie und Lebensmittelchemie » Publications

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