Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-381
Main Title: Insight into the Mechanism of [NiFe] Hydrogenases by means of Magnetic Resonance Experiments and DFT Calculations
Translated Title: Verständnis des Mechanismus von [NiFe] Hydrogenase durch experimentelle magnetische Resonanzmethoden und DFT Berechnungen
Author(s): Stein, Matthias
Advisor(s): Lubitz, Wolfgang
Referee(s): Lubitz, Wolfgang
Koch, Wolfram
Granting Institution: Technische Universität Berlin, Fakultät II - Mathematik und Naturwissenschaften
Type: Doctoral Thesis
Language: English
Language Code: en
Abstract: Hydrogenases sind Enzyme, die die heterolytische Spaltung von molekularem Wasserstoff katalysieren. Die [NiFe]-Hydrogenasen benutzen ein heterobimetallisches aktives Zentrum, um diese Funktion zu erzielen. Einige der Redoxzustände sind paramagnetisch und sind so Methoden der EPR-Spektroskopie zugänglich. Die Zustände Ni-A, Ni-B und Ni-C wurden mit gepulster 1H-ENDOR-Spektroskopie in Proteineinkristallen und gefrorener Lösung untersucht. Dichtefunktionaltheorie (DFT) Rechnungen lieferten Einblicke in die elektronische Struktur der paramagnetischen Zustände. Mit relativistischen DFT Rechnungen und dem ZORA Hamiltonoperator konnten Parameter der magnetischen Resonanz (g- und A-Tensoren) theoretisch berechnet werden. Auf diese Art und Weise wurde eine Korrelation von Struktur und g-Werten für die [NiFe]-Hydrogenase etabliert. Ein plausibler Reaktionsmechanism, an dem die Proteinumgebung beteiligt ist, wurde auf der Grundlage von DFT Rechnungen vorgeschlagen.
Hydrogenases are enzymes that catalyze the heterolytic splitting of molecular hydrogen. [NiFe] hydrogenases utilize a heterobimetallic cluster to accomplish this task. Some of the redox states of the active centre are paramagnetic and are thus accessible by EPR spectroscopy. The Ni-A, Ni-B and Ni-C forms were investigated by pulsed 1H-ENDOR spectroscopy in protein single crystals and frozen solution, respectively. Density functional theory (DFT) calculations provided insight into the electronic structure of the paramagnetic intermediates. By means of relativistic DFT calculations using the ZORA Hamiltonian, magnetic resonance parameters (g- and A-tensors) were calculated from first principles. Thus, a correlation between structure and g-values could be established for the [NiFe] hydrogenase. A plausible reaction mechanism which involves participation of the protein environment could be proposed.
URI: urn:nbn:de:kobv:83-opus-2834
http://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/678
http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-381
Exam Date: 2-Feb-2001
Issue Date: 9-Mar-2001
Date Available: 9-Mar-2001
DDC Class: 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften
Subject(s): DFT
EPR
Protein single crystals
[NiFe] hydrogenase
Usage rights: Terms of German Copyright Law
Notes: Schering-Preis für Dissertation s. Hiniweis in TU intern 11(2002)
Appears in Collections:Technische Universität Berlin » Fakultäten & Zentralinstitute » Fakultät 2 Mathematik und Naturwissenschaften » Publications

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Dokument_38.pdf7,98 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open


Items in DepositOnce are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.