Proteinase A und Schaumstabilität
| dc.contributor.advisor | Stahl, Ulf | en |
| dc.contributor.author | Leisegang, Rena | en |
| dc.contributor.grantor | Technische Universität Berlin, Fakultät III - Prozesswissenschaften | en |
| dc.date.accepted | 2003-05-13 | |
| dc.date.accessioned | 2015-11-20T15:41:31Z | |
| dc.date.available | 2003-11-05T12:00:00Z | |
| dc.date.issued | 2003-11-05 | |
| dc.date.submitted | 2003-11-05 | |
| dc.description.abstract | Proteinasen verschiedener Proteinasefamilien zeigen eine negative Korrelation von Proteinaseaktivität und Abnahme der Schaumstabilität in Bier. Ein eindeutig negativer Einfluß auf die Schaumstabilität wurde sowohl für Proteinasen der Carboxylproteinasefamilie (Proteinase A und Pepsin), als auch der Serinproteinasefamilie (Carboxypeptidase Y) nachgewiesen. Die schaumnegativen Konzentrationen der Hefeproteinasen Proteinase A (PrA) und Carboxypeptidase Y (CPY) waren so gering, daß ein Nachweis mit herkömmlichen Methoden zur Konzentrationsbestimmung nicht möglich war. Von den Proteinhauptkomponenten im Bier unterliegt das schaumpositive Lipidtransferprotein 1 (LTP1) im Gegensatz zum Protein Z einem Abbau durch PrA. Damit wurde LTP1 eindeutig als spezifisches Substrat für PrA identifiziert. Verschiedene LTP1-Formen besitzen gegenüber PrA unterschiedliche Sensitivitäten. Während PrA ein in E. coli exprimiertes rekombinantes LTP1 abbaute, wurde der Abbau eines rekombinanten Histag-LTP1-Fusionsproteins und des nativen Gersten-LTP1 vermutlich konformationsbedingt behindert. Die proteinasesensitive LTP1-Form in Bier entsteht vermutlich durch Modifikationen während des Mälz- und Brauprozesses. Als Grundlage für die Entwicklung eines sensitiven Nachweises für PrA-Konzentrationen in Bier wurden potentielle PrA-Spaltsequenzen im LTP1-Molekül identifiziert. Massenspektrometrische Untersuchungen potentieller LTP1-Abbauprodukte ergaben, daß PrA in LTP1 sowohl Peptidbindungen C-terminal hydrophober (Ala, Ile, Leu) als auch polarer Aminosäuren (Gln, Tyr, Asp, Cys) hydrolysiert. | de |
| dc.description.abstract | Proteinases of different families show a negative correlation between their activity and the reduction of foam stability in beer. For proteinases of the carboxyl proteinase family (e.g. Proteinase A and pepsin) and of the serine proteinase family a negative influence on foam stability has been shown. Conventional quantification methods were not sensitive enough to detect the low concentrations of Proteinase A (PrA) and Carboxypeptidase Y (CPY) that still exerted a foam negative effect. A major protein component in beer, the foam positive lipid transfer protein 1 (LTP1), has been shown to be degraded by PrA whereas another major protein component, the protein Z was not. This clearly identifies LTP1 as a specific substrate for PrA. Different forms of LTP1 possess distinct sensitivities with regard to PrA. While a recombinantly expressed LTP1 was degraded by PrA, the degradation of both a recombinant histag-LTP1 fusion protein and a native barley-LTP1 was presumably inhibited by their conformation. The proteinase sensitive form of LTP1 in beer is probably a result of modifications that occur during the malting and brewing process. Mass-spectroscopic analyses of potential degradation products of LTP1 showed that PrA hydrolyses peptide bonds C-terminal of hydrophobic (Ala, Ile, Leu) as well as of polar amino acids (Gln, Tyr, Asp, Cys). Potential cleavage sites for PrA in the LTP1-molecule were identified as a starting point for the development of a more sensitive quantification method for PrA in beer. | en |
| dc.identifier.uri | urn:nbn:de:kobv:83-opus-7128 | |
| dc.identifier.uri | https://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/1108 | |
| dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-811 | |
| dc.language | German | en |
| dc.language.iso | de | en |
| dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | en |
| dc.subject.ddc | 570 Biowissenschaften; Biologie | en |
| dc.subject.other | Bierschaum | de |
| dc.subject.other | Lipidtransferprotein | de |
| dc.subject.other | LTP1 | de |
| dc.subject.other | Proteinase A | de |
| dc.subject.other | Schaumstabilität | de |
| dc.subject.other | Beer foam | en |
| dc.subject.other | Foam stability | en |
| dc.subject.other | Lipid transfer protein | en |
| dc.subject.other | LTP1 | en |
| dc.subject.other | Proteinase A | en |
| dc.title | Proteinase A und Schaumstabilität | de |
| dc.title.subtitle | Biochemische Untersuchungen der Wechselwirkungen von Proteinase A aus Saccharomyces cerevisiae und schaumaktivem Lipidtransferprotein | de |
| dc.title.translated | Proteinase A and foam stability : biochemical investigations on the interactions between Proteinase A from Saccharomyces cerevisiae and foam active lipid transfer protein | en |
| dc.type | Doctoral Thesis | en |
| dc.type.version | publishedVersion | en |
| tub.accessrights.dnb | free | * |
| tub.affiliation | Fak. 3 Prozesswissenschaften | de |
| tub.affiliation.faculty | Fak. 3 Prozesswissenschaften | de |
| tub.identifier.opus3 | 712 | |
| tub.identifier.opus4 | 718 | |
| tub.publisher.universityorinstitution | Technische Universität Berlin | en |
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