Insight into the Mechanism of [NiFe] Hydrogenases by means of Magnetic Resonance Experiments and DFT Calculations

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dc.contributor.advisorLubitz, Wolfgangen
dc.contributor.authorStein, Matthiasen
dc.contributor.grantorTechnische Universität Berlin, Fakultät II - Mathematik und Naturwissenschaftenen
dc.contributor.refereeLubitz, Wolfgangen
dc.contributor.refereeKoch, Wolframen
dc.date.accepted2001-02-02
dc.date.accessioned2015-11-20T14:49:40Z
dc.date.available2001-03-09T12:00:00Z
dc.date.issued2001-03-09
dc.date.submitted2001-03-09
dc.descriptionSchering-Preis für Dissertation s. Hiniweis in TU intern 11(2002)en
dc.description.abstractHydrogenases sind Enzyme, die die heterolytische Spaltung von molekularem Wasserstoff katalysieren. Die [NiFe]-Hydrogenasen benutzen ein heterobimetallisches aktives Zentrum, um diese Funktion zu erzielen. Einige der Redoxzustände sind paramagnetisch und sind so Methoden der EPR-Spektroskopie zugänglich. Die Zustände Ni-A, Ni-B und Ni-C wurden mit gepulster 1H-ENDOR-Spektroskopie in Proteineinkristallen und gefrorener Lösung untersucht. Dichtefunktionaltheorie (DFT) Rechnungen lieferten Einblicke in die elektronische Struktur der paramagnetischen Zustände. Mit relativistischen DFT Rechnungen und dem ZORA Hamiltonoperator konnten Parameter der magnetischen Resonanz (g- und A-Tensoren) theoretisch berechnet werden. Auf diese Art und Weise wurde eine Korrelation von Struktur und g-Werten für die [NiFe]-Hydrogenase etabliert. Ein plausibler Reaktionsmechanism, an dem die Proteinumgebung beteiligt ist, wurde auf der Grundlage von DFT Rechnungen vorgeschlagen.de
dc.description.abstractHydrogenases are enzymes that catalyze the heterolytic splitting of molecular hydrogen. [NiFe] hydrogenases utilize a heterobimetallic cluster to accomplish this task. Some of the redox states of the active centre are paramagnetic and are thus accessible by EPR spectroscopy. The Ni-A, Ni-B and Ni-C forms were investigated by pulsed 1H-ENDOR spectroscopy in protein single crystals and frozen solution, respectively. Density functional theory (DFT) calculations provided insight into the electronic structure of the paramagnetic intermediates. By means of relativistic DFT calculations using the ZORA Hamiltonian, magnetic resonance parameters (g- and A-tensors) were calculated from first principles. Thus, a correlation between structure and g-values could be established for the [NiFe] hydrogenase. A plausible reaction mechanism which involves participation of the protein environment could be proposed.en
dc.identifier.uriurn:nbn:de:kobv:83-opus-2834
dc.identifier.urihttps://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/678
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.14279/depositonce-381
dc.languageEnglishen
dc.language.isoenen
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/en
dc.subject.ddc540 Chemie und zugeordnete Wissenschaftenen
dc.subject.otherDFTen
dc.subject.otherEPRen
dc.subject.otherProtein single crystalsen
dc.subject.other[NiFe] hydrogenaseen
dc.titleInsight into the Mechanism of [NiFe] Hydrogenases by means of Magnetic Resonance Experiments and DFT Calculationsen
dc.title.translatedVerständnis des Mechanismus von [NiFe] Hydrogenase durch experimentelle magnetische Resonanzmethoden und DFT Berechnungende
dc.typeDoctoral Thesisen
dc.type.versionpublishedVersionen
tub.accessrights.dnbfree*
tub.affiliationFak. 2 Mathematik und Naturwissenschaftende
tub.affiliation.facultyFak. 2 Mathematik und Naturwissenschaftende
tub.identifier.opus3283
tub.identifier.opus4288
tub.publisher.universityorinstitutionTechnische Universität Berlinen

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