Fermentation-induced gelation of pea protein: molecular interactions and rheological properties

dc.contributor.advisorDrusch, Stephan
dc.contributor.authorKlost, Martina Stephanie
dc.contributor.grantorTechnische Universität Berlinen
dc.contributor.refereeDrusch, Stephan
dc.contributor.refereeSagis, Leonard
dc.contributor.refereeWagemans, Anja Maria
dc.date.accepted2021-01-20
dc.date.accessioned2021-04-15T16:43:12Z
dc.date.available2021-04-15T16:43:12Z
dc.date.issued2021
dc.description.abstractIn the context of increasing life expectancy, the consumption of plant-derived proteins – along with a sufficient intake of dietary fibre and unsaturated fatty acids – can contribute to the prevention of age-related non-communicable diseases. In this context, it is important to create products with high protein contents and the potential for further fortification that will be well accepted by consumers. One type of products that meets these requirements are yoghurt-type gels. While a wide range of soy products already exists on the market, pea protein, the most harvested protein crop in Germany, is vastly under-utilised and no literature exists on the fermentation-induced gelation of this raw material. Therefore, in this thesis physico-chemical properties of pea protein and pea protein hydrolysates were characterised and connected to fermentation-induced and interfacial gelation of pea protein in order to understand the underlying mechanisms and to subsequently customise texture and nutritional properties. Results showed the general ability of pea protein to form interfacial and fermentation-induced network structures. Fermentation-induced bulk gelation was found to be a two-step process that involved the formation of an overall percolating network structure via electrostatic interactions between the legumin-β and vicilin fractions, followed by condensation of smaller legumin aggregates that further stabilised the primary network structure via hydrophobic interactions at pH values close to the isoelectric point of legumin. Enzymatic hydrolysis with trypsin was found to enhance the electrostatic interactions between legumin-β and vicilin thus incorporating all major protein fractions into the gel structure. These results were transferred to interfacial networks at the oil-water interface, where tryptic hydrolysis led to increased gel strength and a decrease of protein desorption from the interface, thus also indicating a more complete incorporation of all protein fractions into the interfacial network structure. As a result, knowledge on interfacial behaviour of pea protein at the oil-water interface could be applied to fortify fermentation-induced bulk gels with nutritionally valuable oil high in unsaturated fatty acids. Additional nutritional fortification with dietary fibre led to an increase in the complex shear modulus |G*| which was ascribed to the increase in the relative protein concentration owing to water immobilisation by the fibre. The influence of protein concentration on rheological properties was subsequently utilised to customise the storage modulus in unfortified fermentation-induced bulk gels with constant protein content by influencing the ratio of soluble to insoluble protein fractions. Results ranged from rheological properties close to commercial milk-based yoghurts to very thick gels, and contributed to the general understanding of fermentation-induced gelation properties of pea protein.en
dc.description.abstractBedingt durch die steigende Lebenserwartung nimmt auch der Anteil nicht übertragbarer, sogenannter altersbedingter Krankheiten zu. Neben einer ausreichenden Aufnahme von Ballaststoffen und ungesättigten Fettsäuren ist der Verzehr von pflanzlichen Proteinen ein vielversprechender Ansatz, diesen Krankheiten entgegenzuwirken. Um die gewünschten Effekte zu erzielen, ist es notwendig, Produkte mit hohem Proteingehalt zu entwickeln, die gleichzeitig eine hohe Verbraucherakzeptanz aufweisen und das Potential haben, mit weiteren ernährungsphysiologisch wünschenswerten Komponenten angereichert zu werden. Eine Produktkategorie, die diese Anforderungen erfüllt, sind joghurtartige Gele. Während es in diesem Bereich bereits eine große Auswahl an Produkten auf der Basis von Sojaprotein gibt, sind Produkte aus Erbsenprotein noch weitestgehend unterrepräsentiert, obwohl die Erbse deutschlandweit die höchsten Erntemengen aller Proteinpflanzen abwirft. Darüber hinaus gibt es bislang noch keinerlei Literaturangaben zur fermentativen Gelbildung von Erbsenprotein. Vor diesem Hintergrund war das Ziel dieser Arbeit, die physiko-chemischen Eigenschaften von Erbsenprotein und Erbsenproteinhydrolysaten zu charakterisieren, um die zugrunde liegenden Mechanismen ihrer Gelbildungseigenschaften in fermentativ hergestellten Gelen und an der Öl-Wasser-Grenzfläche zu verstehen und anschließend zu verwenden, um sowohl die Textur- als auch den Nährstoffgehalt anpassen zu können. Die Ergebnisse zeigten die Fähigkeit von Erbsenprotein, sowohl durch Fermentation als auch an der Öl-Wasser-Grenzfläche Netzwerkstrukturen auszubilden. Bei der fermentativen Gelbildung geschah dies in einem zweistufigen Prozess: (1) Ausbildung einer porösen Netzwerkstruktur durch elektrostatische Interaktionen zwischen dem Legumin-β und dem Vicilin, (2) Kondensation weiterer Legumin-Aggregate über hydrophobe Wechselwirkungen nahe am isoelektrischen Punkt des Legumins. Durch eine enzymati-sche Hydrolyse mit Trypsin wurden die elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen dem Legumin-β und dem Vicilin verstärkt und alle bedeutenden Proteinfraktionen in die Netzwerkstruktur integriert. Diese Ergebnisse wurden auf Proteinnetzwerke an der Öl-Wasser-Grenzfläche übertragen, wo der Anstieg der Gelstärke durch eine Hydrolyse mit Trypsin und die Abnahme der Desorption des Proteins von der Grenzfläche ebenfalls auf eine vollständigere Einbindung aller Proteinfraktionen in das Netzwerk hindeuten. Nachfolgend wurden die Erkenntnisse zum Verhalten des Erbsenproteins an der Grenzfläche genutzt, um die fermentativ gebildeten Gele mit ernährungsphysiologisch wertvollem Öl mit einem hohen Anteil an ungesättigten Fettsäuren anzureichern. Eine zusätzliche An-reicherung mit Ballaststoffen führte zu einem Anstieg des komplexen Schubmoduls |G*| und wurde auf eine Zunahme der relativen Proteinkonzentration zurückgeführt. Der Einfluss der Proteinkonzentration auf die rheologischen Eigenschaften von fermentativ gebildeten Erbsenproteingelen wurde im Weiteren durch eine gezielte Variation des Verhältnisses zwischen löslichen und unlöslichen Proteinfraktionen bei gleichbleibendem absoluten Proteingehalt eingesetzt, um rheologische Eigenschaften zu erzielen, die von joghurtartig zu nahezu pastös reichten.de
dc.identifier.urihttps://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/12750
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.14279/depositonce-11550
dc.language.isoenen
dc.relation.haspart10.14279/depositonce-9553
dc.relation.haspart10.14279/depositonce-9794
dc.relation.haspart10.14279/depositonce-9555
dc.relation.haspart10.14279/depositonce-10165
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/en
dc.subject.ddc664 Lebensmitteltechnologiede
dc.subject.otherpea proteinen
dc.subject.otherrheologyen
dc.subject.otherinteractionsen
dc.subject.otherfermentationen
dc.subject.otherhydrolysisen
dc.subject.otherErbsenproteinde
dc.subject.otherRheologiede
dc.subject.otherWechselwirkungende
dc.subject.otherFermentationde
dc.subject.otherHydrolysede
dc.titleFermentation-induced gelation of pea protein: molecular interactions and rheological propertiesen
dc.title.translatedFermentative Gelbildung von Erbsenprotein: molekulare Wechselwirkungen und rheologische Eigenschaftende
dc.typeDoctoral Thesisen
dc.type.versionacceptedVersionen
tub.accessrights.dnbdomainen
tub.affiliationFak. 3 Prozesswissenschaften::Inst. Lebensmitteltechnologie und Lebensmittelchemie::FG Lebensmitteltechnologie und -materialwissenschaftende
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tub.affiliation.groupFG Lebensmitteltechnologie und -materialwissenschaftende
tub.affiliation.instituteInst. Lebensmitteltechnologie und Lebensmittelchemiede
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