High hydrostatic pressure-temperature modeling of Frankfurters batters-mechanisms, salt reduction, applications
| dc.contributor.advisor | Heinz, Volker | en |
| dc.contributor.author | Tintchev, Filip | en |
| dc.contributor.grantor | Technische Universität Berlin, Fakultät III - Prozesswissenschaften | en |
| dc.contributor.referee | Knorr, Dietrich | en |
| dc.contributor.referee | Heinz, Volker | en |
| dc.date.accepted | 2013-05-17 | |
| dc.date.accessioned | 2015-11-20T22:39:28Z | |
| dc.date.available | 2013-10-01T12:00:00Z | |
| dc.date.issued | 2013-10-01 | |
| dc.date.submitted | 2013-08-08 | |
| dc.description.abstract | Der Einfluss kombinierter hydrostatischer Hochdruck-Temperaturbehandlung auf die Strukturmodifizierung sowie auf die funktionellen und sensorischen Eigenschaften von Brät für Frankfurter Würstchen wurde untersucht. Verschiedene Kombinationen von Prozess- und Rezepturparametern wurden analysiert um dadurch wichtige Mechanismen in der Brätstruktur zu definieren. Der Prozess der Löslichkeit sowie des Löslichkeitsgrades der Fleischproteine, insbesondere des Myosins, wurde als der Hauptprozess erkannt, welcher die höchste signifikante Wirkung auf die Funktionalitätseigenschaften des Brätes aufwies. Der maximale Löslichkeitsgrad wurde bei allen Rezepturen, in Abhängigkeit von der Behandlungszeit, bei 200 MPa/ 40°C beobachtet. Die Prozesse der Proteinlöslichkeit und Proteinaggregation wiesen einen signifikanten Effekt auf die Struktur sowie auf die funktionellen und sensorischen Eigenschaften nach ein- und zweischrittiger Hochdruck-Temperatur Behandlung auf. Der Effekt des Hochdruckgradienten (PG= 40 MPa/s und PG= 2.5 MPa/s) wurde untersucht und es wurde festgestellt, dass dieser einen entscheidenden Einfluss auf das Proteinnetzwerk sowie auf die funktionellen Eigenschaften des Brätes hat, welche bei niedrigem PG (2.5 MPa/s) als Resultat der Bildung einer sekundären Matrix, parallel zur Hauptmatrix verbessert wurden. Dieses Phänomen wurde mittels Raster-Elektronen- Mikroskopie (REM) visualisiert. Die Bildung der Sekundärmatrix wurde in Abhängigkeit zur Ionenstärke sowie am Gehalt löslicher Proteine und dessen Aggregationsgrad in der löslichen Phase festgestellt. Nach SDS-PAGE-Analysen wurden die Proteine, die in der löslichen Phase für die Löslichkeits-, Aggregations- und Gelbildungsprozesse verantwortlich waren, definiert: Myosin S-1, S-2, N-terminal, C-terminal, die leichten Myosinketten und Aktin. Besonders wichtig für die Bildung der Sekundärmatrix waren die S-1 Kopf-Domänen: N- und C- terminale. Der Gehalt von Proteineinheiten kleiner als 6 kDa (unterhalb der SDS-PAGE Nachweisgrenze) stieg bei einem Behandlungsdruck bis zu 200 Mpa an. Bei gleichem Druck und längeren Haltezeiten wurde eine Verschiebung des Proteinpeaks zum höher- molekularen Bereich beobachtet. Bei 300 MPa war dieser Prozess intensiver, was zu der Behauptung führt, dass die Aggregationsprozesse bei einem Druck ab 200 MPa beginnen und sich mit steigendem Druck bis 300 MPa weiterentwickeln. Eine weitere Strukturverbesserung, resultierend in der Festigkeitssteigerung, wurde nach einer zweischrittigen Behandlung, im ersten Schritt im Bereich von 100-300 MPa bei einer Haltezeit von 1min und 5 min, bei 10°C und 40°C im zweiten Schritt bei 600 MPa/ 240 s beobachtet. Dieses war auch mittels REM zu sehen, die Matrix des Frankfurter-Brätes war aufgeblähter, homogener mit einer besser entwickelten Sekundärmatrix. Eine Verbindung zwischen dem Haltezeiteffekt und dem Gehalt löslicher Proteine auf der einen Seite und einer erhöhten Intensivierung von Protein-Protein-Interaktionen auf der anderen wurde festgestellt. Um die Möglichkeit der Salzreduktion festzustellen, wurde ein Vergleich der funktionellen und sensorischen Eigenschaften bei konventionellen und Hochdruck behandelten Frankfurter Würstchen durchgeführt, wobei nur minimale Unterschiede festgestellt wurden. Nach der chemischen Bestimmung des NaCl-Gehaltes in der löslichen Phase wurde eine Steigerung des NaCl-Gehaltes wie folgt konventionell (thermisch), hoch PG (40 MPa/s), niedrig PG (2.5 MPa/s) und zweischrittiger Behandlung bei einem maximalen Druck von 200 MPa/ 60s/ 40°C für den ersten Schritt festgestellt. Ein hypothetischer Mechanismus von Wasser-Protein-Interaktionen bei einer Hochdruck-Temperaturbehandlung wurde erarbeitet. Mittels dieses Modells wurden wichtige Zusammenhänge des kombinierten Hochdruck-Salzeffektes auf die Proteinmoleküle, die zur Verbesserung der Proteinlöslichkeit beitragen, erklärt. Die Disruption des Myosinkopfes wurde als entscheidend für die Steigerung der Anzahl der S-1 Domänen sowie der Anzahl anderen kleinerer Proteinmolekülbruchteile im Vergleich zu den thermisch behandelten Frankfurter Würstchen erkannt. In einem weiteren Modell wurden die P-T-Löslichkeits-, Aggregations- und Gelbildungs-Intervalle aufgrund der Ergebnisse erstellt. Des Weiteren wurde eine Struktur- und Funktionalitätseigenschaftsverbesserung von Frankfurter Würstchen aus Putenseparatorenfleisch mittels Hochdruck-Temperatur-Behandlung erreicht. Auf Basis der untersuchten Strukturierungsprozesse bei Frankfurter Würstchen weist die kombinierte Hochdruck-Temperatur-Behandlung ein großes Potenzial für die Entwicklung innovativer Fleischprodukte (mit reduzierten Salzgehalt und verbesserten funktionellen Eigenschaften) sowie für die Optimierung der Herstellungstechnologie von Frankfurter Würstchen bei der Reduktion der Prozesszeiten und Energiekosten (Kosten für thermische Behandlung) auf. | de |
| dc.description.abstract | The impact of high pressure/temperature treatment on structure modifying and functional sensory properties of frankfurters batter was investigated. Various combinations of process and recipe parameters were realized in order to determine main structure processes. Degree of solubilization of meat proteins, particularly of myosin, was identified to be a key process with significant effect on the batter structure properties. The maximum solubilization level was detected at 200 MPa/40 °C for all analyzed recipes, which was found to be treatment time dependent. Protein solubilization and aggregation level were found to have significant effect on the structure, functional and sensory properties after studying one and two steps pressure/temperature treatment. The impact of pressurizing gradient- PG (PG= 40 MPa/s and PG= 2.5 MPa/s) was investigated and estimated to have a significant effect on the protein network and functional properties, respectively. These were improved at low PG (2.5 MPa/s) as a phenomenon of secondary network building parallel to the main matrix. This was observed by using scanning electron microscopy (SEM). Batter secondary-structure characteristics were found to be ionic-strength dependent, which was related to the amount of soluble proteins as well as their aggregation level in the aqueous phase. According to the SDS-PAGE analysis, the major role in the solubilization, aggregation and gelation processes taking part in the aqueous phase was due to the myosin S-1, S-2, N-terminal, C-terminals, the MLC and actin during the high pressure-temperature treatment. Especially important for the secondary network formation because of their excellent binding capacity were found to be the S-1 head domains: N- and C-terminals. Protein units smaller than 6 kDa (under the SDS-PAGE detection limit) were seen to increase up to 200 MPa analyzed by HPLC. At 200 MPa and longer treatment time a shift of protein peaks in the higher molecular weight range, which was related to the process of protein aggregation, was detected. At 300 MPa this process was significantly intensified, defining the range of aggregation onset at 200 MPa and development above 300 MPa. Further structure improvement, including firmness increase, was found after a two-step HP-T treatment with a first “solubilization” step at 100-300 MPa /1min and 5min/ 10°C, 40°C and second “structure formation” step at 600 MPa/ 240 s, compared to the one-step processing. This structural improvement was visualized by SEM as the frankfurters matrix was more swollen and homogenous and with better developed secondary network. A correlation between the treatment time effect on the matrix in the first pressure step and its dependency on the level of solubilized proteins, supposed to increase protein-protein interactions, was detected. In order to reduce salt content, a comparison of conventional (2% NaCl) and reduced-sodium (1% NaCl) HP-T treated batters was investigated and similar functional and sensory properties were found. Chemical analysis of NaCl content in the aqueous phases showed an NaCl increase for the batter samples as follows conventional (thermal)< high PG< low PG < two steps treated batters, with a maximum at 200 MPa for 60 s and 40°C for the first step of the two steps treatment. Hypothetical mechanisms of water-protein interactions under high pressure/temperature conditions were elaborated. According to this model, important relationships of the combined salt/high pressure impact on the protein molecule to the protein solubilization improvement were found. The myosin head high pressure induced disruption was suggested to be crucial to the increase of S-1 domains as well as other smaller protein units compare to the thermal treated batters. Regions of solubilization, aggregation, and gelation on the basis of estimated results were defined and presented in a p-T landscape. Improvement of structure and functional properties (WHC, and in this case decrease of sausage firmness) of mechanically deboned turkey frankfurters was realized after HP- temperature treatment. According to the studied frankfurters’structurizing processes, HP-T processing has great potential for developing innovative meat products (salt-reduced sausages with improved functional properties) and optimizing technology by reducing process and thermal treatment times. | en |
| dc.identifier.uri | urn:nbn:de:kobv:83-opus4-40499 | |
| dc.identifier.uri | https://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/4057 | |
| dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.14279/depositonce-3760 | |
| dc.language | English | en |
| dc.language.iso | en | en |
| dc.rights.uri | http://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | en |
| dc.subject.ddc | 500 Naturwissenschaften und Mathematik | en |
| dc.subject.other | Hochdruck-Temperaturbehandlung | de |
| dc.subject.other | Hochdruckgradient | de |
| dc.subject.other | Schweinebrät-Modifizierung | de |
| dc.subject.other | Wasserhaltevermögen | de |
| dc.subject.other | Proteinlöslichkeit | de |
| dc.subject.other | Protein solubilization | en |
| dc.subject.other | High pressure/temperature processing | en |
| dc.subject.other | Pork batter modification | en |
| dc.subject.other | Pressurizing gradient (PG) | en |
| dc.subject.other | Water holding capacity | en |
| dc.title | High hydrostatic pressure-temperature modeling of Frankfurters batters-mechanisms, salt reduction, applications | en |
| dc.title.translated | Hydrostatische Hochdruck-Temperaturbehandlung von Frankfurter Brät-Mechanismen, Salzreduktionen, Applikationen | de |
| dc.type | Doctoral Thesis | en |
| dc.type.version | publishedVersion | en |
| tub.accessrights.dnb | free | * |
| tub.affiliation | Fak. 3 Prozesswissenschaften::Inst. Lebensmitteltechnologie und Lebensmittelchemie | de |
| tub.affiliation.faculty | Fak. 3 Prozesswissenschaften | de |
| tub.affiliation.institute | Inst. Lebensmitteltechnologie und Lebensmittelchemie | de |
| tub.identifier.opus4 | 4049 | |
| tub.publisher.universityorinstitution | Technische Universität Berlin | en |
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