Structural examination of hydrophobic tunnels in proteins

dc.contributor.advisorScheerer, Patrick
dc.contributor.authorKalms, Jacqueline
dc.contributor.grantorTechnische Universität Berlinen
dc.contributor.refereeScheerer, Patrick
dc.contributor.refereeHildebrandt, Peter
dc.date.accepted2017-05-10
dc.date.accessioned2018-04-11T13:07:58Z
dc.date.available2018-04-11T13:07:58Z
dc.date.issued2018
dc.description.abstractEnzymes are the biological macromolecular catalysts of life, which work with high substrate specificity, under fine-tuned conditions compared to chemical catalysts. The majority of the catalytic centres of enzymes are located deeply within the protein matrix. To provide efficient substrate accessibility to the active site most proteins offer permanent or transient tunnels as transport pathways. In this thesis, the substrate tunnels of the O2-tolerant membrane-bound [NiFe] hydrogenase (MBH) from the β-proteobacterium Ralstonia eutropha (Re) and the lipoxygenase (LOX) from the human pathogen Pseudomonas aeruginosa (Pa) are studied with protein X-ray crystallography, novel gas-pumping techniques for protein crystal derivatisation, molecular dynamics (MD) simulations, computational tunnel calculations, site-directed mutagenesis as well as basic structure ligand modelling.en
dc.description.abstractEnzyme sind makromolekulare Biokatalysatoren und im Vergleich zu chemischen Katalysatoren arbeiten sie mit hoher Substratspezifizität, unter spezifisch angepassten Bedingungen. Die meisten katalytischen Zentren in Enzymen sind tief in der Proteinmatrix verborgen. Damit die Substrate das aktive Zentrum erreichen können, bilden ein Großteil dieser Proteine permanente oder transiente Tunnel als Transportwege aus. In dieser Dissertation werden für Substrate zugängliche Tunnel der sogenannten sauerstoff-toleranten, membrangebundenen [NiFe] hydrogenase (MBH) von dem β-Proteobakterium Ralstonia eutropha (Re) und der Lipoxygenase (LOX) von dem humanen Pathogen Pseudomonas aeruginosa (Pa) mit Hilfe der Röntgenkristallographie, Molekulardynamik-Simulationen (MD), computergestützten Tunnel-Berechnungen, molekular-biologischen Untersuchungen (Punktmutationen) und Proteinliganden-Modellierungen untersucht.de
dc.identifier.urihttps://depositonce.tu-berlin.de/handle/11303/7548
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.14279/depositonce-6762
dc.language.isoenen
dc.rights.urihttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/en
dc.subject.ddc572 Biochemiede
dc.subject.otheroxygen-tolerant [NiFe] hydrogenaseen
dc.subject.othermetalloenzymeen
dc.subject.otheriron-sulfur clusteren
dc.subject.otherX-ray crystallographyen
dc.subject.othercrystal derivatisationen
dc.subject.othersauerstofftolerante [NiFe] hydrogenasede
dc.subject.otherMetallenzymde
dc.subject.otherEisen-Schwefel Clusterde
dc.subject.otherRöntgenkristallographiede
dc.subject.otherKristall Derivatisierungde
dc.titleStructural examination of hydrophobic tunnels in proteinsen
dc.title.translatedStrukturelle Untersuchung von hydrophoben Tunneln in Proteinende
dc.typeDoctoral Thesisen
dc.type.versionacceptedVersionen
tub.accessrights.dnbdomainen
tub.affiliationFak. 2 Mathematik und Naturwissenschaften::Inst. Chemiede
tub.affiliation.facultyFak. 2 Mathematik und Naturwissenschaftende
tub.affiliation.instituteInst. Chemiede
tub.publisher.universityorinstitutionTechnische Universität Berlinen

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